All Natural

Número 0
Tema: Ingeniería Genética

¿Quienes somos?


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- Alimentos transgénicos
- Uso de alimentos transgénicos
- Riesgos para la salud
- Experimentación con animales
- Cuestiones de opinión
- Problemas económicos
- Mitos sobre la ingenieria genética

6. Reflexiones bioéticas

7. Derechos del consumidor: Etiquetado

8. Legislación

Proteínas y péptidos terapéuticos recombinantes

La llegada de la ingeniería genética ha supuesto que numerosas proteínas potencialmente terapéuticas, que antes se producían solo en pequeñas cantidades, puedan elaborarse en grandes cantidades. Hoy día existen cientos de genes de proteínas terapéuticas que se han expresado a nivel de laboratorio, y que están intentando demostrar su adecuación clínica. Ya existen más de 30 proteínas aprobadas para su uso clínico.

El porcentaje de proteínas terapéuticas que se fabricarán por métodos recombinantes irá creciendo con el tiempo. En el año 2000 su valor estaba en torno a los 20.000 millones de dólares.

La insulina es el primer caso de proteína por ingeniería genética aprobada para uso en humanos (en 1982, con el nombre comercial de Humulina®, de la compañía Eli-Lilly).

Los mamíferos producen insulina en las células beta de los islotes de Langerhans del páncreas, y regula los niveles de glucosa en la sangre.

El defecto de su síntesis conduce a la diabetes. Hasta la ingeniería genética la insulina para diabéticos procedía de páncreas de cerdos o vacas, que aunque es biológicamente activa en humanos, no es idéntica a la nuestra, de modo que se pueden producir algunos problemas de reacciones inmunes adversas.

La hormona de crecimiento es un péptido de 191 aminoácidos producido por la hipófisis (glándula pituitaria), que estimula el crecimiento normal. Los niños que no producen niveles adecuados tienden a tallas inferiores a las normales (enanismo hipofisario). Antes, esta enfermedad se trataba con hormona extraida de cerebros de cadáveres, extracción larga y costosa, con poco rendimiento, cuyo producto, además, de vez en cuando daba infecciones con virus y priones procedentes de los cerebros de los cadáveres. Todo esto se ha resuelto con la ingeniería genética. Millones de dosis de la hormona recombinante se administran cada año a cientos de miles de pacientes.

Hace poco se aprobó el uso de DNasa-I para el tratamiento de la fibrosis quística (la enfermedad monogénica más frecuente en poblaciones caucasianas, que hace que los afectados sean muy susceptibles a infecciones bacterianas en sus pulmones, con lo que se acumula un grueso moco que les dificulta la respiración). La DNasa-I, administrada como aerosol, puede romper el componente ADN del moco acumulado en los pulmones del enfermo, disminuyendo su viscosidad y facilitando la respiración del paciente. Igualmente se está intentado obtener una alginato-liasa que rompe el componente alginato secretado por bacterias Pseudomonas aeruginosa que son responsables de buena parte del moco de los enfermos de fibrosis quística.

La primera proteína terapéutica recombinante obtenida en células de mamífero es el activador tisular del plasminógeno (tPA), que se administra a víctimas de ataques cardíacos (infarto agudo de miocardio). Esta sustancia cataliza la conversión del plasminógeno en plasmina, que a su vez disuelve la fibrina de los coágulos sanguíneos. El tPA recombinante, desarrollado por Genentech fue licenciado en 1987 con el nombre comercial de Activasa®. Aparte de su empleo para el infarto agudo de miocardio (aprobado en 1987), se ha aprobado su empleo en el embolismo pulmonar agudo (1990) y en la isquemia aguda (1996).